La maladie chez les animaux
L'histoire d'une épidémie
La maladie chez l'homme : les maladies de Creutzfeldt-Jakob
Les risques apportés par l'alimentation chez l'homme
L'alimentation du bétail
Les farines de viande et d'os
Le contrôle sanitaire et vétérinaire
L'abattage systématique
Références
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      La consommation de viande produit chaque année en France plus d'un million de tonnes de déchets, qu'il faut détruire ou recycler (à travers la fabrication de farines animales par exemple). La crise de la vache folle a été provoquée par l'introduction accidentelle de carcasses d'animaux malades dans la chaîne de fabrication de ces farines. Des mesures de plus en plus sévères ont été prises pour faire face à cette crise. La persistance de l'épidémie chez les bovins est due, pour partie, au caractère progressif de l'application des règlements sur l'alimentation du bétail. En revanche, la suppression des abats à risque dans l'alimentation humaine suffit pour éliminer les risques de transmission à l'homme.  
 
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La maladie chez les animaux   imprimer chapitre
 
Retour haut de page Q   Qu'appelle-t-on la maladie de la vache folle ?  
  R   Le nom scientifique de cette maladie est " encéphalopathie subaiguë spongiforme transmissible " bovine ou ESB (encéphalopathie spongiforme bovine). C'est une maladie caractérisée par une dégradation progressive du cerveau avec des lésions visibles au microscope. Elle est strictement confinée au système nerveux central. Elle se développe lentement. Les premiers symptômes sont des troubles de comportement et des troubles moteurs. Ces symptômes sont imprécis et la seule caractéristique non ambiguë est l'accumulation de la protéine prion dans le système nerveux central.
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Retour haut de page Q   Depuis quand la maladie est-elle connue chez les vaches ?  
  R   La première description des symptômes de la maladie de la vache folle remonte à 1883 avec un cas en Haute-Garonne. Il est cependant impossible de savoir s'il s'agissait exactement de la même maladie : l'identification formelle de la maladie repose sur des tests qui n'existaient pas à cette époque.
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Retour haut de page Q   Est-ce que ce type de maladie touche d'autres animaux ?  
  R   On rencontre ce type de maladie depuis longtemps dans la nature chez les ruminants (tremblante du mouton et de la chèvre - 1732 ; maladie du dépérissement chronique des ruminants sauvages - 1960). Dix pour cent des ruminants sauvages abattus au cours des chasses dans les forêts d'Amérique du Nord ont la maladie du dépérissement chronique.
En captivité, la maladie est connue depuis 1947 dans les fermes de visons (Etats-Unis, Finlande, ex-Union Soviétique, Canada et Allemagne). Elle est due à la consommation de carcasses infectées. Depuis 1990, des formes équivalentes ont été décrites chez de nombreuses espèces sauvages en captivité dans les zoos (ruminants, félins, singes).
93 cas ont été décrits chez le chat entre 1990 et 2002 (89 en Grande-Bretagne, 1 en Norvège, 1 en Irlande du Nord, 1 au Liechtenstein et 1 en Suisse). Il n'a pas été mis en évidence de lien avec l'alimentation. Il n'y a pas de maladie de ce type chez le chien.
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Retour haut de page Q   Pourquoi ce type de maladie existe-t-il chez tant d'espèces différentes ?  
  R   La protéine prion est présente de façon normale, en petites quantités, dans les cellules de tous les mammifères, y compris l'homme. L'accumulation anormale de cette protéine dans le système nerveux central est observée au cours de l'évolution de la maladie.
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Retour haut de page Q   Comment la protéine prion s'accumule-t-elle dans le système nerveux ?  
  R   Normalement, les protéines se renouvellent constamment car elles sont en permanence synthétisées (produites) puis dégradées (éliminées) par l'organisme. Chez les individus malades, la protéine prion prend une configuration particulière qui empêche sa dégradation. Elle s'accumule alors que l'on observe en même temps la destruction du système nerveux. Certaines zones du cerveau s'altèrent et celui-ci finit progressivement par ressembler à une éponge.
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Retour haut de page Q   La protéine prion est-elle indestructible ?  
  R   Non. Elle est sensible à la chaleur humide sous pression (normes officielles : 133° C, 20 minutes) et détruite par les lavages à l'eau de Javel ou à la soude concentrées. En revanche, elle résiste à certaines méthodes utilisées habituellement pour lutter contre les microbes et les virus, comme la chaleur sèche ou les acides.
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Retour haut de page Q   Est-il exact que la congélation inactive la protéine prion?  
  R   Non, c'est une rumeur qui n'a pas de base expérimentale. De façon plus générale, la congélation n'inactive ni les protéines ni les virus, dont c'est même le mode de conservation dans les laboratoires scientifiques.  
 
© Science & Décision - mise à jour du dossier décembre 2002